Tema 51

La catàlisi és el fenomen pel qual la velocitat d'una reacció química es modifica per la presència d'una substància —el catalitzador— que no es consumeix de forma neta en el procés. Es tracta d'un dels conceptes centrals de la cinètica química, la part de la química que estudia la rapidesa de les reaccions i els mecanismes pels quals transcorren. La seua importància és difícil de exagerar: s'estima que més del 80 % dels processos industrials químics impliquen almenys una etapa catalítica, i la pràctica totalitat de les reaccions que sostenen la vida estan catalitzades per enzims.

El terme fou encunyat per Berzelius el 1835 per a agrupar observacions disperses sobre substàncies que "acceleraven" transformacions sense aparèixer en els productes. La seua comprensió moderna es deu al desenvolupament de la teoria de les velocitats de reacció —amb l'equació d'Arrhenius com a peça clau— i als treballs d'Ostwald, que el 1909 va rebre el Premi Nobel pels seus estudis sobre catàlisi. En aquest tema s'analitzen les característiques generals dels fenòmens catalítics i el seu efecte sobre l'energia d'activació, les seues principals aplicacions industrials i, finalment, la naturalesa i el comportament dels catalitzadors biològics per excel·lència: els enzims.

1. Característiques dels fenòmens catalítics i efecte sobre l'energia d'activació

Concepte de catalitzador

Un catalitzador és una substància que augmenta la velocitat d'una reacció química sense experimentar una transformació química permanent: participa en el mecanisme però es regenera al final, de manera que una xicoteta quantitat basta per a transformar grans quantitats de reactius. Els seus trets definitoris són:

• No es consumeix de forma neta; apareix en etapes intermèdies del mecanisme però es recupera.
• No modifica la termodinàmica de la reacció: no altera $\Delta G$, $\Delta H$ ni la constant d'equilibri $K$.
• Actua en quantitats xicotetes respecte als reactius.
• Sol ser específic per a una reacció o tipus de reacció.

L'energia d'activació i l'equació d'Arrhenius

Perquè una reacció ocórrega, les molècules de reactiu han de col·lisionar amb orientació adequada i amb energia suficient per a assolir un estat intermedi inestable d'alta energia: el complex activat o estat de transició. La barrera energètica que s'ha de superar es denomina energia d'activació $E_a$. La dependència de la constant de velocitat $k$ amb la temperatura i amb $E_a$ la recull l'equació d'Arrhenius:

$$k = A\,e^{-E_a/RT}$$

on $A$ és el factor preexponencial (o de freqüència), $R$ la constant dels gasos i $T$ la temperatura absoluta. Prenent logaritmes:

$$\ln k = \ln A - \frac{E_a}{R}\,\frac{1}{T}$$

Aquesta forma lineal permet determinar $E_a$ experimentalment a partir del pendent de la representació de $\ln k$ enfront de $1/T$. El terme exponencial $e^{-E_a/RT}$ representa la fracció de col·lisions amb energia igual o superior a $E_a$: com major és la barrera, menor és eixa fracció i més lenta la reacció.

Com actua el catalitzador: un camí alternatiu

El catalitzador no rebaixa l'energia de les molècules, sinó que ofereix un mecanisme alternatiu amb una energia d'activació menor. En reduir $E_a$, la fracció de col·lisions eficaces $e^{-E_a/RT}$ augmenta i, amb ella, la velocitat:

$$\frac{k_{\text{cat}}}{k_{\text{sense cat}}} = e^{(E_a - E_a')/RT}$$

sent $E_a' < E_a$ l'energia d'activació del camí catalitzat. Un descens de la barrera de tan sols unes desenes de $\mathrm{kJ\,mol^{-1}}$ pot multiplicar la velocitat per diversos ordres de magnitud. En el diagrama d'energia enfront de coordenada de reacció, el catalitzador obri una vall intermèdia: el cim únic del procés no catalitzat se substitueix per dos (o més) màxims més baixos, corresponents a les etapes elementals del nou mecanisme.

El catalitzador no altera l'equilibri

Punt conceptual essencial i font d'errors freqüents: el catalitzador rebaixa per igual l'energia d'activació de la reacció directa i de la inversa. Per tant accelera ambdues en la mateixa proporció i no desplaça l'equilibri: la constant $K$ roman invariable perquè depèn només de $\Delta G^{\circ}$:

$$\Delta G^{\circ} = -RT\ln K$$

L'única cosa que fa el catalitzador és que el sistema assolisca abans el mateix estat d'equilibri. Tampoc canvia el rendiment termodinàmic ni la espontaneïtat: una reacció amb $\Delta G > 0$ no es torna espontània per catalitzar-la.

Tipus de catàlisi

Segons la relació de fases entre catalitzador i reactius es distingeixen:

• Catàlisi homogènia. Catalitzador i reactius estan en la mateixa fase (normalment dissolució). Exemple clàssic: la catàlisi àcid-base, o la oxidació de $\mathrm{SO_2}$ per $\mathrm{NO_2}$ en l'antic mètode de les cambres de plom. Avantatge: gran activitat i selectivitat; inconvenient: difícil separació del producte.

• Catàlisi heterogènia. Catalitzador i reactius estan en fases distintes, quasi sempre un sòlid sobre el qual reaccionen gasos o líquids. És la més usada en la indústria. Transcorre en cinc etapes sobre la superfície: difusió de reactius, adsorció (sovint quimisorció, amb formació de enllaços amb la superfície), reacció superficial, desorció de productes i difusió d'aquests. Els centres actius de la superfície són els que debiliten els enllaços dels reactius.

• Catàlisi enzimàtica. Realitzada per enzims en els sistemes biològics; es tracta en l'epígraf 3.

Catàlisi positiva i negativa. Promotors i verins

Encara que l'ús més comú de "catalitzador" es refereix als que acceleren (catàlisi positiva), existeixen substàncies que disminueixen la velocitat: els inhibidors o catalitzadors negatius, que augmenten l'energia d'activació o bloquegen centres actius (per exemple, els antioxidants que frenen la oxidació d'aliments). En catàlisi heterogènia intervenen a més:

• Promotors: substàncies que, sense ser catalitzadors per si mateixes, augmenten l'activitat o l'estabilitat del catalitzador (com el $\mathrm{K_2O}$ i el $\mathrm{Al_2O_3}$ en el catalitzador de ferro del procés Haber).
• Verins catalítics: substàncies que s'adsorbeixen irreversiblement i desactiven els centres actius (el plom i el sofre "enverinen" el platí, d'ací la benzina sense plom en els cotxes amb catalitzador).

Un cas singular és l'autocatàlisi, en la qual un producte de la reacció actua com a catalitzador d'aquesta, de manera que la velocitat creix a mesura que avança el procés (per exemple, l'oxidació de l'àcid oxàlic per permanganat, catalitzada pels ions $\mathrm{Mn^{2+}}$ que es van formant).

2. Aplicacions en la indústria

La catàlisi és la tecnologia que fa viable econòmicament i ambientalment la química industrial: permet operar a temperatures i pressions més suaus, amb menor consum energètic i major selectivitat (menys subproductes i residus). Constitueix un pilar de la Química Verda. Els processos catalítics més representatius són:

Síntesi d'amoníac (procés Haber-Bosch)

La fixació industrial del nitrogen és probablement la reacció catalítica més important de la història, base dels fertilitzants que alimenten bona part de la humanitat:

$$\mathrm{N_2}(g) + 3\,\mathrm{H_2}(g) \rightleftharpoons 2\,\mathrm{NH_3}(g) \qquad \Delta H < 0$$

El triple enllaç del $\mathrm{N_2}$ és extraordinàriament estable, per la qual cosa sense catalitzador la reacció és inviable. S'empra ferro finament dividit, amb promotors ($\mathrm{K_2O}$, $\mathrm{Al_2O_3}$), a uns 400–450 °C i 150–300 atm.

Fabricació d'àcid sulfúric (procés de contacte)

L'etapa clau és l'oxidació catalítica del diòxid de sofre:

$$2\,\mathrm{SO_2}(g) + \mathrm{O_2}(g) \rightleftharpoons 2\,\mathrm{SO_3}(g)$$

catalitzada per pentòxid de divanadi $\mathrm{V_2O_5}$ (catàlisi heterogènia). El $\mathrm{SO_3}$ s'absorbeix després per a donar àcid sulfúric, el compost químic més produït del món.

Fabricació d'àcid nítric (procés Ostwald)

Oxidació catalítica de l'amoníac sobre malles de platí-rodi:

$$4\,\mathrm{NH_3}(g) + 5\,\mathrm{O_2}(g) \rightarrow 4\,\mathrm{NO}(g) + 6\,\mathrm{H_2O}(g)$$

El NO s'oxida després a $\mathrm{NO_2}$ i aquest, amb aigua, produeix àcid nítric.

Craqueig catalític i indústria del petroli

En les refineries, el craqueig catalític fluid (FCC) trenca hidrocarburs pesats en fraccions més lleugeres (benzines) usant zeolites (aluminosilicats porosos amb centres àcids). Les zeolites són a més tamisos moleculars que aporten gran selectivitat per forma i grandària. Altres processos petroquímics catalítics són el reformat i la isomerització.

Hidrogenació catalítica

L'addició d'hidrogen a dobles enllaços, catalitzada per metalls com níquel (reacció de Sabatier), pal·ladi o platí, s'usa en la indústria alimentària per a convertir olis vegetals insaturats en greixos sòlids (margarines) i en nombroses síntesis orgàniques.

Polimerització

Els catalitzadors Ziegler-Natta (compostos de titani i alumini) permeten polimeritzar etilè i propilè a baixa pressió obtenint polímers d'estructura regular (polietilè d'alta densitat, polipropilè isotàctic).

Catàlisi mediambiental: el catalitzador dels automòbils

El convertidor catalític de tres vies dels cotxes empra platí, pal·ladi i rodi dipositats sobre un suport ceràmic per a transformar els gasos tòxics de l'escapament en altres innocus:

$$2\,\mathrm{CO} + \mathrm{O_2} \rightarrow 2\,\mathrm{CO_2}$$ $$2\,\mathrm{NO} \rightarrow \mathrm{N_2} + \mathrm{O_2}$$

juntament amb l'oxidació dels hidrocarburs no cremats. És un exemple paradigmàtic de catàlisi heterogènia al servei del medi ambient.

3. Naturalesa i propietats catalítiques dels enzims

Què són els enzims

Els enzims són els catalitzadors biològics: acceleren les reaccions del metabolisme en condicions compatibles amb la vida (temperatura corporal, pressió atmosfèrica, pH pròxim a la neutralitat). Químicament són en la seua immensa majoria proteïnes (alguns ARN amb activitat catalítica es denominen ribozims). El seu poder catalític és extraordinari: poden augmentar la velocitat d'una reacció en factors de $10^{6}$ a $10^{17}$, molt per damunt dels catalitzadors inorgànics.

El centre actiu i l'especificitat

L'activitat resideix en una regió concreta de la proteïna, el centre actiu (o lloc actiu): un buit tridimensional format per uns pocs aminoàcids que l'estructura terciària acosta en l'espai. En ell s'uneix el substrat (la molècula sobre la qual actua l'enzim) mitjançant interaccions febles (ponts d'hidrogen, forces electrostàtiques, hidròfobes). D'aquesta arquitectura deriven dues propietats característiques:

• Especificitat: cada enzim reconeix un substrat o un grup reduït de substrats, i catalitza un sol tipus de reacció.
• Elevada eficiència i condicions suaus, molt superiors a les de la catàlisi química convencional.

Molts enzims requereixen components no proteics per a funcionar: cofactors (ions metàl·lics com $\mathrm{Mg^{2+}}$, $\mathrm{Zn^{2+}}$, $\mathrm{Fe^{2+}}$) o coenzims (molècules orgàniques, sovint derivades de vitamines, com el NAD⁺ o el FAD). La part proteica sense cofactor s'anomena apoenzim; el conjunt actiu, holoenzim.

Models d'acció: clau-pany i ajust induït

Per a explicar l'especificitat s'han proposat dos models complementaris:

• Model clau-pany (Emil Fischer, 1894): el substrat encaixa en el centre actiu amb una complementarietat geomètrica rígida, com una clau en el seu pany.
• Model de l'ajust induït (Daniel Koshland, 1958): el centre actiu és flexible i canvia de conformació en unir-se el substrat, adaptant-se a ell i tensant els seus enllaços per a facilitar la reacció. És el model hui acceptat.

En ambdós casos, el mecanisme bàsic transcorre en dues etapes: formació del complex enzim-substrat (ES) i transformació en producte amb regeneració de l'enzim:

$$E + S \rightleftharpoons ES \rightarrow E + P$$

L'enzim rebaixa l'energia d'activació estabilitzant l'estat de transició, orientant adequadament els reactius i, en molts casos, aportant grups catalítics àcid-base o nucleòfils.

Cinètica enzimàtica: equació de Michaelis-Menten

L'estudi quantitatiu de la velocitat de les reaccions enzimàtiques va conduir a Leonor Michaelis i Maud Menten (1913) a l'equació que porta els seus noms. Suposant el mecanisme anterior i l'estat estacionari per a ES, la velocitat inicial $v$ depèn de la concentració de substrat $[S]$ segons:

$$v = \frac{V_{\max}\,[S]}{K_M + [S]}$$

on $V_{\max}$ és la velocitat màxima (quan tot l'enzim està saturat de substrat) i $K_M$ és la constant de Michaelis, definida com:

$$K_M = \frac{k_{-1} + k_2}{k_1}$$

$K_M$ equival a la concentració de substrat per a la qual $v = V_{\max}/2$ i és una mesura inversa de l'afinitat de l'enzim pel substrat (a menor $K_M$, major afinitat). La representació de $v$ enfront de $[S]$ és una hipèrbola que tendeix asimptòticament a $V_{\max}$: a baixes concentracions la reacció és de primer ordre en $[S]$, i a altes concentracions se satura i passa a ordre zero. Per a linealitzar les dades s'usa la doble inversa o representació de Lineweaver-Burk:

$$\frac{1}{v} = \frac{K_M}{V_{\max}}\,\frac{1}{[S]} + \frac{1}{V_{\max}}$$

Factors que afecten l'activitat enzimàtica

• Temperatura: la velocitat augmenta amb $T$ (segons Arrhenius) fins a un òptim; per damunt, l'enzim es desnaturalitza (perd la seua estructura terciària) i l'activitat cau bruscament. En l'ésser humà l'òptim ronda els 37 °C.
• pH: existeix un pH òptim per a cada enzim (la pepsina gàstrica actua a pH ≈ 2; la tripsina intestinal, a pH ≈ 8). Fora d'ell, el canvi en la ionització dels aminoàcids del centre actiu redueix l'activitat.
• Concentració d'enzim i de substrat, segons l'equació de Michaelis-Menten.

Regulació i inhibició

L'activitat enzimàtica es regula, la qual cosa permet controlar el metabolisme. Els inhibidors redueixen l'activitat:

• Competitius: s'assemblen al substrat i competeixen pel centre actiu; augmenten el $K_M$ aparent sense canviar $V_{\max}$ (el seu efecte es contraresta augmentant $[S]$).
• No competitius: s'uneixen a un altre lloc de l'enzim i redueixen $V_{\max}$.

Molts enzims són al·lostèrics: posseeixen centres reguladors on s'uneixen activadors o inhibidors que modifiquen la seua conformació, i solen controlar rutes metabòliques per retroinhibició (el producte final inhibeix el primer enzim de la ruta). Nombrosos fàrmacs i verins actuen com a inhibidors enzimàtics.

Aplicació didàctica

En el currículum LOMLOE (Real Decreto 217/2022), la cinètica química i la catàlisi s'introdueixen en Física i Química de 1r de Batxillerat i s'aprofundeixen en Química de 2n de Batxillerat, on s'estudien la velocitat de reacció, els factors que la modifiquen, l'energia d'activació i el paper dels catalitzadors. La vessant enzimàtica connecta amb Biologia i amb la matèria de Física i Química de l'ESO en tractar els processos de la vida i l'alimentació, la qual cosa la fa idònia per a un enfocament interdisciplinari.

És un contingut excel·lent per a desenvolupar la competència STEM i per a plantejar situacions d'aprenentatge contextualitzades: el catalitzador del cotxe i la contaminació, els enzims dels detergents, la conservació d'aliments o els processos industrials locals. La descomposició de l'aigua oxigenada ($\mathrm{H_2O_2}$) amb distints catalitzadors (diòxid de manganès, fetge o creïlla com a font de catalasa) és una pràctica de laboratori clàssica, segura i molt visual, que permet comparar catàlisi inorgànica i enzimàtica i estudiar l'efecte de la temperatura i el pH.

Convé anticipar els errors freqüents: creure que el catalitzador es consumeix o apareix en l'equació global; pensar que desplaça l'equilibri o millora el rendiment (només canvia la velocitat, no la posició d'equilibri); confondre que el catalitzador "dona energia" a les molècules en lloc d'oferir un camí de menor $E_a$; o suposar que augmentar la temperatura sempre accelera una reacció enzimàtica, ignorant la desnaturalització. L'ús de diagrames de energia i de simulacions interactives resulta especialment eficaç per a consolidar aquestes idees.

Conclusió

La catàlisi consisteix a augmentar la velocitat d'una reacció mitjançant un catalitzador que ofereix un mecanisme alternatiu de menor energia de activació, sense consumir-se ni alterar la termodinàmica ni la posició de l'equilibri: accelera per igual les reaccions directa i inversa. L'equació de Arrhenius quantifica com eixe descens de $E_a$ es tradueix en un gran augment de la constant de velocitat. En la indústria, la catàlisi —sobretot heterogènia— és la clau de processos com el Haber-Bosch, el de contacte, el Ostwald o el craqueig amb zeolites, i de la protecció ambiental a través dels convertidors catalítics. En els éssers vius, els enzims porten la catàlisi a la seua màxima expressió d'eficiència i especificitat, descrita cinèticament per l'equació de Michaelis-Menten. Comprendre els fenòmens catalítics és, per tant, comprendre a la vegada el cor de la química industrial i el motor de la bioquímica de la vida.